La protéine fluorescente verte ou GFP (Green Fluorescent Protein) est une protéine produite par une méduse (Aequorea victoria) ayant la propriété d'émettre une fluorescence de couleur verte.

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Elle a été décrite pour la première fois en 1962. Elle est constituée de 238 acides aminés. Le chromophore (centre actif responsable de la fluorescence) est constitué par les chaînes latérales d'une glycine, une tyrosine et une sérine. ​

​Lorsque son gène est cloné et fusionné in-vitro à un gène d'intérêt, la GFP permet une analyse du profil d’expression de la protéine fusion. Une analyse quantitative est également possible en dosant la fluorescence émise à l’aide d’un fluorimètre.

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La découverte et les applications de la GFP ont été couronnés par le prix Nobel de chimie décerné à Osamu Shimomura, Martin Chalfie et Roger Tsien (octobre 2008).

 

Récemment différentes protéines mutantes de la GFP ont été produites. Elles apportent des modifications d'ordre quantitatif (augmentation de l'intensité de la fluorescence), ou qualitatif (modification du spectre d'émission).

​Ici nous étudierons la protéine GFPuv dont l'intensité de fluorescence est 18 fois celle de la protéine GFP sauvage, lui conférant une sensibilité beaucoup plus importante. Nous identifierons par analyse bioinformatique, les modifications qui ont été apportées au gène sauvage et analyserons leur rôle.

 

La GFPuv a été réalisée par génie génétique par la société Clontech qui commercialise un plasmide pGFPuv renfermant le gène muté.