​

​

La GFP, protéine fluorescente isolée de la méduse du Pacifique, « Aequoria Victoria », est constituée de 238 acides aminés. Le chromophore (centre actif responsable de la fluorescence) est constitué par les chaînes latérales de 3 résidus : ser65, dehydroTyr66 et Gly67 .
Différentes protéines mutantes de la GFP ont été produites. Elles apportent des modifications d'ordre quantitatif comme une augmentation de l'intensité de la fluorescence, ou qualitatif comme l'apparition de formes fluorescentes jaunes, bleues ou rouges.

 
 

​

​

​

​

​

​

​

Figure 1 : Spectre d’excitation et d’émission de la GFP et de ses mutants (BlueFP, CyanFP, GreenFP and YellowFP variants)

​

​

Dans un précédent TD, nous avons entamé l’étude du mutant GFP-uv, dont l'intensité de fluorescence est 18 fois celle de la protéine GFP sauvage. Nous avons identifié trois mutations à l’origine de cette augmentation de sensibilité

Nous allons poursuivre notre analyse via l’étude de la structure tridimensionnelle de la GFP. Nous identifierons les positions des acides aminés mutés et nous rechercherons un éventuel impact sur la structure de la protéine.

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

​

L'étude sera réalisée à l'aide du logiciel RASMOL. Vous trouverez un tutoriel concernant les actions de base ici (Tutoriel Rasmol).